泛素化是一种重要的蛋白质翻译后修饰，其通过对蛋白质稳定性、定位、活性以及相互作用的调控，广泛参与了各种生理过程，包括细胞增殖、凋亡、内吞、DNA损伤修复以及免疫应答等。泛素化是通过E1s、E2s和E3泛素连接酶的连续级联反应实现的。首先，在ATP供能的情况下E1s的半胱氨酸残基与泛素C端赖氨酸残基之间形成高能硫酯键，从而活化泛素分子。然后，激活的泛素与E2s的半胱氨酸残基连接。最终，激活的泛素在E3泛素连接酶的作用下被转移到靶蛋白上。泛素分子全长包含７个赖氨酸残基（Lys6、Lys11、Lys27、Lys29、Lys33、Lys48和Lys63）、１个N端甲硫氨酸残基（Met1）和１个C端的甘氨酸残（Gly），被泛素化的蛋白质因其连接泛素的数量不同以及多聚泛素链位点的不同，经不同信号途径处理，功能也不尽相同。如果只有单一泛素分子被转移到靶蛋白上，则称为单泛素化；如果靶蛋白的多个赖氨酸残基同时被单一泛素分子标记称为多泛素化；而能够对单泛素化的靶蛋白进行泛素链的延伸则称为多聚泛素化。其中，有关第48号赖氨酸（K48）和第63位氨基酸（K63）位点多聚泛素化的研究最为广泛。蛋白质的多聚泛素链发生在泛素的K48主要与蛋白质降解有关；若发生单泛素化或在泛素的K63形成多聚链则主要参与蛋白质的内吞、转运等活动。

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