不同的泛素链在空间结构上存在差异。从构象上说，相邻泛素分子紧密结合，是紧凑型；相邻泛素分子除了连接处的氨基酸外，其他表面并未接触，则是开放型。最为经典的是K48泛素链，泛素分子间通过Ile44和Ile36区块紧密接触，形成紧凑结构，K6和K11泛素链也可形成类似的紧凑结构，而M1和K63泛素链呈线性的开放构象，呈现高度的构象自由性。与线性泛素链相互作用的其他蛋白，可以通过相邻两个泛素分子的空隙间隔来识别泛素链。而对于紧凑构象的泛素链，互作蛋白是通过识别新形成的蛋白表面特征来识别泛素链。

Met1泛素链：由线性泛素链组装复合体 (LUBAC)催化合成，包含一种能够催化线性泛素链组装的RBR家族的泛素连接酶HOIP。其特定结合结构域在NEMO中的发现，表明Met1线性泛素链介导NF-κB信号通路的调控。LUBAC能够调控TNF和相关细胞因子，Met1 泛素链被发现附着在一些大分子复合物的亚基上，如 NEMO 和 RIPK1。

K6 泛素链：与Met1泛素链不同，K6泛素链的生理功能仍不清楚。当蛋白酶体被抑制时，K6泛素链并未在细胞中积累，提示K6泛素链未参与蛋白酶体介导的降解途径。通过蛋白质组学分析发现，K6泛素链可能与两种细胞内组分存在联系。一是当细胞遭受紫外线损伤的压力时，K6和K33泛素链的蛋白水平都会上调。有研究显示这种泛素链与BRCA1/BARD1泛素连接酶复合体有关，而这一复合体在DNA损伤响应中扮演着关键调节作用；二是K6泛素链的可能功能是与线粒体稳态有关，线粒体自噬与另一种RBR泛素连接酶Parkin相关，而Parkin在体外主要合成K6和K11泛素链。当K6和K63泛素链的合成被突变抑制时，线粒体自噬将会被延缓。

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